等电点编辑

一个分子或者表面不带电荷时的pH值

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等电点是一个分子表面不带电荷时的pH值。是针对带电荷的物质而言，不只限于两性电解质如氨基酸和蛋白质。当然，蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等（总净电荷为零）时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。因此利用电泳的方法可以确定蛋白质的等电点，也可以将不同带电性质和不同大小、形状的蛋白质分子进行分离纯化。蛋白质在等电点时，因为没有相同电荷而互相排斥的影响，所以最不稳定，溶解度最小，极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因而沉淀析出。同时蛋白质的黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。（张林）

等电点不是中性点，不同氨基酸由于结构不同，等电点也不同。酸性氨基酸水溶液的等电点必然小于7，所以必须加入较多的碱才能使正负离子量相等。反之，碱性氨基酸水溶液中负离子较多，则必须加入酸，才能使正离子量增加。所以碱性氨基酸的等电点必然大于7。

各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。

氨基酸形成内盐

氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。

这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。

核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。

等电点

在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。

简单公式

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甘氨酸的滴定曲线测pI

等电点：某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示。

使用该分子的酸度系数可以计算一个只带一个胺基和一个羧基的氨基酸的等电点。

即：

对于中性氨基酸，pI=1/2(pK₁+pK₂) 。例如：Gly pI=1/2(2.34+9.60)=5.97。

（a）谷氨酸和（b）组氨酸的滴定曲线

对于酸碱性氨基酸，其等电点pI=1/2(pK₁+pK_R)。例如：Tyr pI=1/2(2.20+10.7)=5.66。

不过更加精确的计算需要对酸和碱方面有更深入的知识

中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。

应用

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蛋白质的沉淀

同种蛋白质在水溶液中带有同种电荷，互相排斥，且蛋白质表面能形成水化膜，这就使得蛋白质溶液（实际上是胶体）十分稳定。要想破坏其稳定性让其沉淀则需要从这两方面入手，也就是除去水化膜和表面电荷。

比如，可以先将蛋白质的pH调整至等电点，这时的蛋白质分子呈等电状态，虽不很稳定，但还有水膜的保护作用，一般不致沉淀，如果这时加入脱水剂除去蛋白质分子的水膜，则蛋白质分子互相凝聚、沉淀析出。先脱水，后调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀。

利用蛋白质的沉淀这一性质可以分离制备氨基酸

蛋白质的电泳

当蛋白质不处于等电点状态时其总是带有一定电荷的，可以利用此特性使其电泳。还可以通过调节电泳液的pH来控制蛋白质的电泳方向和速度。

陶瓷材料

在材料科学里在许多水处理过程中使用金属氧化物的等电点。这些物质在水里一般认为其表面覆盖了一层表面氢氧基。pH值高于等电点时其表面主要覆盖的是M-O，在pH值低于等电点时其表面主要覆盖的是M-OH。根据材料因素如纯度、物相以及物理因素如温度不同这些值可能出入很大。等电点的精确测量需要非常仔细的操作和现代化的技术。