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红蛋白 编辑
结合蛋白
红蛋白存在于肌肉中,心肌中含量特别丰富。抹香鲸红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明,这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关,而且三级结构的分析工作难度很高,所以这项工作获得学术界的高度评价。
有8段α-螺旋区,每个α-螺旋区含7~24个氨基酸残基,分别称为A、B、C…G及H肽段。
有1~8个螺旋间区,肽链拐角处为非螺旋区(亦称螺旋间区),包括N端有2个氨基酸残基,C端有5个氨基酸残基的非螺旋区内部存在一口袋形空穴,血红素居于此空穴中血红素是铁卟淋化合物,它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环,Fe2+居于环中。铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接:铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键,另2个配位键1个与F8组氨酸结合,1个与O2结合,故血红素在此空穴中保持稳定位置。这种构象非常有利于运氧和储氧功能,同时也使血红素在多肽链中保持稳定。