三级结构编辑

生物化学术语

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蛋白质的三级结构是指在生物化学里，蛋白质的三级结构是指其整体形状，亦称为其折叠，整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链的三维空间结构。

蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链的三维空间结构。三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键等。许多(并非所有)有生物活性的蛋白质由两条或多条具有三级结构的肽链构成，每条肽链被称为一个亚基，通过非共价键维系亚基与亚基之间的空间位置关系)这就是蛋白质的四级结构。各亚基之间的结合力主要是疏水键，氢键和离子键也参与维持四级结构。

结构特点

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三级结构是由一个已经具有了某些a-螺旋和/或b折叠区的多肽链折叠成一个紧密包裹的、几乎成球形的空间结构，或称为天然构象。

三级结构的一个重要特点是在一级结构上离得远的氨基酸残基在三级结构中可以靠的很近，它们的侧链可以发生相互作用。二级结构是靠骨架中的酰胺和羰基之间形成的氢键维持稳定的，三级结构主要是靠氨基酸残基侧链之间的非共价相互作用（主要是疏水作用）维持稳定的，此外二硫键也是稳定三级结构的力。在一个蛋白质的三级结构中，二级结构区之间是通过一些片段连接的。

研究情况

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肌红蛋白（myoglobin）（图1左图）是第一个被确定的具有三级结构的蛋白质，肌红蛋白和后面要讨论的血红蛋白的主要生物学功能是结合氧并能使氧很容易地在肌肉内扩散。肌红蛋白是一个相对比较小的蛋白，是由153个氨基酸残基组成的一条多肽链组成的，含有一个血红素辅基（heme prosthetic group）（图1右图）

图1

图1左图表明，肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的，螺旋之间通过一些片段连接。肌红蛋白中的四分之三氨基酸残基都处于a-螺旋中。尽管肌红蛋白中的高螺旋含量不是球蛋白结构中的普遍现象，但肌红蛋白的一些结构还是给出了球蛋白的典型结构特征。肌红蛋白的内部几乎都是由疏水氨基酸残基组成的，特别是一些疏水性强的氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。而表面既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数可离子化的残基都位于表面。血红素辅基处于一个由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙内，血红素中的铁原子是氧结合部位。无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。