第二信使编辑

胞内携带放大信号功能

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第二信使学说是E.W.萨瑟兰于1965年首先提出。他认为人体内各种含氮激素（蛋白质、多肽和氨基酸衍生物）都是通过细胞内的环磷酸腺苷(cAMP)而发挥作用的。首次把cAMP叫做第二信使，激素等为第一信使。第二信使是指在胞内产生的非蛋白类小分子，通过其浓度变化（增加或者减少）应答胞外信号与细胞表面受体的结合，调节胞内酶的活性和非酶蛋白的活性，从而在细胞信号转导途径中行使携带和放大信号的功能。

钙在传递外界环境信息方面起着重要作用。其中很多都是胁迫信息，包括生物胁迫和非生物胁迫。细胞质中游离Ca^{2+的浓度非常低，0.1～0.2μmol/L，这是钙作为第二信使的基础。各种胁迫信号都会激活各个钙库膜上的钙通道，导致细胞质中的游离Ca^{2+浓度增加。相反，刺激结束后，细胞质内的游离Ca^{2+浓度又会回落到正常水平。
外界环境中的钙离子浓度远远高于细胞质中的游离Ca^{2+浓度。这样巨大的浓度梯度差是通过一个厚度小于10nm的细胞膜来维持的。很高的外部钙溶液浓度及其二价正电荷造成了有利于钙离子进入细胞的很大的电化学势梯度。细胞通过以下3种方式维持很低的细胞质内游离Ca^{2+浓度：第一，通过液泡膜上的运输载体将钙隔离在液泡中；第二，钙结合在钙结合蛋白特别是钙调蛋白（CaM）上，以及细胞内的线粒体、细胞核、内质网和叶绿体中，使得大部分细胞质中的钙不能以游离状态存在；第三，钙被主动从细胞质跨膜排出，进入液泡或质外体。}}
胞质中钙信号的靶位点通常是诸如钙调蛋白之类的钙结合蛋白。钙直接刺激钙依赖的蛋白激酶，而这些酶对其他酶进行磷酸化作用。这些酶定位在诸如质膜等部位，质子泵ATP酶就是这样一种酶，它被依赖于钙的蛋白激酶磷酸化。在其他情况下，钙高度选择并可逆地结合在具有4个Ca^{2+结合位点的多肽——CaM上。与钙的结合改变了CaM的构象和活性。依赖于CaM的酶相对较多，包括催化NAD转化为NADP的NAD激酶，NADP是叶绿体中的最终电子受体。ATP酶是转运Ca^{2+并保持胞质中钙平衡的重要组分，它也能被CaM激活。}}}}}