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胶原 编辑
胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen)，原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列，其中x常为脯氨酸(Pro)，y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰，其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal)，但通常是二糖(Glu-Gal-)，胶原上的糖所占的量约为胶原的10%。在胶原纤维内部，原胶原蛋白分子呈1/4交替平行排列，一个原胶原的头部与下一个原胶的尾部有一个小的间隙分割，这种排列在胶原纤维上形成长度为67nm的周期性横纹。平行排列的分子通过原胶原分子N末端与相邻原胶原分子C末端的赖氨酸或羟赖氨酸间形成共价键加以稳定。
现已发现20个左右的基因分别在不同组织中编码不同类型的胶原; 不同类型的胶原定位于体内的特定组织，也有2-3种不同的胶原存在于同一组织中。
胶原蛋白(Collagen)又称胶原，是由三条肽链拧成的螺旋形纤维状蛋白质。胶原蛋白是动物结缔组织重要的蛋白质，结缔组织除了含60～70%的水分外，胶原蛋白占了约20～30%，因为有高含量的胶原蛋白，结缔组织具有了一定的结构与机械力学性质，如张力强度、拉力、弹力等以达到支撑、保护的功能。
胶原、明胶和胶原蛋白的异同：
《英汉化学化工词汇》（第3版 科学出版社，1988）中将collagen译为胶原（蛋白），通常称为胶原，有时候为了叙述上的方便或更强调其蛋白的特性，也把collagen称作胶原蛋白。日本“长效寡肽”类胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质，在提取、分离时，随着方法和条件的不同，可以产生胶原、明胶和胶原蛋白三种产物。
能被称为胶原的，必须是其三螺旋结构没有改变的那类蛋白质，还保留有生物活性。
明胶是胶原在酸、碱、酶或高温作用下的变性产物，与胶原一样由18种氨基酸组成，但已失去了生物活性。
上述胶原第一种水解产物，便是胶原蛋白，胶原的三螺旋结构彻底松开，成为3条自由的肽链，且降解成多分散的肽段，其中包括小肽。因此胶原蛋白是多肽混合物，相对分子质量从几千到几万，分子量分布很宽，没有生物活性，能溶于冷水，而且能被蛋白酶利用。胶原蛋白与机体的生长、衰老和疾病有着极其密切的联系。因其具有良好的生物相容性、营养性、修复性、保湿性、配伍性和亲和性，所以被广泛应用于生物医学材料、化妆品、食品及保健品等功能性产品。胶原蛋白具有美容（防皱、保湿、美白、减肥、丰胸）、预防骨质疏松、改善关节健康、改善血液循环、健胃、提高人体免疫力等功效。
通过上面的叙述，可以归纳如下：
a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用；
b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更宽，可溶于冷水；
c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。
胶原蛋白是一种高分子功能性蛋白质，它是皮肤的主要组成部分，占皮肤真皮层80%的比重，它在皮肤中构成了一张细密的弹力网，牢固锁住水分，支撑着皮肤。
胶原蛋白的技术简介：
什么是寡肽（和多肽相对应）：采用固相肽合成（SPPS）技术，将分子量控制在500道尔顿左右，可直接作用于人体皮肤真皮层，最大限度的减少了吸收过程中的损耗，这也是寡肽的优势。 同时，长效寡肽还能使胶原因子延长半衰期的超微囊化技术。使胶原蛋白在体内放缓水解速度，缓慢释放出其功效，不但能使胶原因子释放其最大活性，而且能长时间保持体液内的有效浓度；延长了胶原因子的半衰期，以达到其在体内发挥效果最大化。
胶原的合成与组装始于内质网，并在高尔基体中进行修饰，最后在细胞外组装成胶原纤维。在胶原蛋白在粗面内质网膜结合的核糖体上起始合成前α链，并在内质网切除信号肽，通过内质网和高尔基体的加工、修饰和组装，形成三股螺旋的前胶原并分泌到胞外，形成原胶原最后组装成胶原原纤维和胶原纤维。
前胶原是原胶原的前体，是分泌到胞外前的形式。前胶原由3条前α链螺旋而成，每条α链具有150个氨基酸残基的N末端前肽和250个氨基酸残基的C末端前肽。前肽的一级结构没有Gly-X-Y序列，具有较多酸性氨基酸及芳香族氨基酸残基，并含有半胱氨酸残基，因此前α链在前肽区域并不形成三股螺旋结构。但在N末端前肽形成链内二硫键，在C末端前肽形成链内及链间二硫键。在I 型胶原的三股螺旋间没有二硫键，前胶原C末端的5个链间二硫键在糙面内质网中形成，然后3条多肽链由C→N方向盘绕形成三股螺旋，链间二硫键在三股螺旋形成前对稳定前胶原3条多肽链的联系起重要作用。胶原肽链在糙面内质网合成带有信号肽的前原胶原。
胶原组装过程
