GTP酶激活蛋白编辑

一类调节蛋白

特别提示：本站内容仅供初步参考，难免存在疏漏、错误等情况，请您核实后再引用。对于用药、诊疗等医学专业内容，建议您直接咨询医生，以免错误用药或延误病情，本站内容不构成对您的任何建议、指导。

GTP酶激活蛋白（GAP），是一族调节蛋白，可以与被激活的G蛋白结合并刺激其GTP酶的活性，降低G蛋白的活性，最终终止信号传递活动。这类蛋白质在许多重要的细胞活动中都能发挥作用，例如大型G蛋白把信号从G蛋白偶联受体转导至不同的不同的信号传导过程中，而小型G蛋白与胞内运输和细胞循环有关。

GTP酶激活蛋白与G蛋白关联受体家族有紧密联系。G蛋白的活性来自于它们结合三磷酸鸟苷（GTP）的能力。GTP与G蛋白结合后会通过失去抑制性的亚基来改变G蛋白的活性。在更有活性的状态，G蛋白可以结合其他蛋白质并激发下游信号目标。全部的过程都由GTP酶激活蛋白来调控，其可以降低G蛋白活性。G蛋白可以少量水解GTP，打破一个磷酸键来生成GDP。G蛋白与GDP结合后会失去活性，并且无法与它的目标蛋白结合。这个水解反应非常缓慢，这意味着G蛋白有内置的活性计时器，并且其活性会随着缓慢的水解逐渐降低；而GTP酶激活蛋白可以通过增加GTP水解酶的活性来加速计时器，因此得名。

调控

编辑

尽管GTP酶激活蛋白用于调控G蛋白，其自身也有一些调控机制。许多GTP酶激活蛋白拥有可以和下游信号蛋白结合的位点，比如光感受器诱导的下游信号蛋白与GTP酶激活蛋白结合，并抑制该通路的活性。这种结合可以看作是一个负反馈循环，最终会关闭该信号通路。在这个例子中，GTP酶激活蛋白所调控的G蛋白也可以反过来调控GTP酶激活蛋白。

一些发现表明，不同的GTP酶激活蛋白之间也存在串扰。最近的一项研究表明，p120Ras GTP酶激活蛋白可以结合DLC1 Rho GTP酶激活蛋白的催化结构域，抑制Rho GAP的活性，从而激活Rho G蛋白。一个GTP酶激活蛋白可以调控另一个GTP酶激活蛋白。这样的串扰调节的原因尚不清楚，但是一个可能的假说是，这可以减弱GTP酶激活蛋白的“关闭”信号，从而防止整个信号系统因为单个“关闭”信号就完全失活。